Las proteínas de almacenamiento de las semillas juegan un papel muy importante en la nutrición de seres humanos debido a su alto nivel de expresión y acumulación en la semilla.
Todas las grandes culturas se han desarrollado gracias al ultivo y consumo de alguna semilla (grano) en especial, nuestra cultura se asocia cob el maíz y el amaranto.
El amaranto es un cultivo netamente mexicano que fue catalogado por la United States National Academy of Science dentro de los 38 cultivos más promisorios como alimentos para la humanidad (citado por Konishi y Yoshimoto, 1989). El 20% del contenido de las proteínas en la semilla de amarnato corresponden a las globulinas, que al igual que el total de las proteína sen la semilla son ricas en lisina (3.7-7.6 %) y aminoácido azufrados (3.1-71 %) ( Martínez y Añón, 1996), de esta forma posee un balance de aminoácidos esenciales que cumple con los requerimientos recomendados para una óptima nutrición humana (FAO/WHO/UNU, 1985).
A la fecha se han clonado dos proteínas de almacenamiento de amaranto con buen balance de aminoácidos, una albúmina (Raina y Datta, 1992) y una globulina (Barba de la Rosa, 1996), estos trabajos propusieron a los genes de amaranto como buenos candidatos para mejorar nutricionalmente otros cultivos.

La elucidación de la estructura tridimensional de proteínas es de suma importancia científica, ya que permite conocer a nivel molecular las interacciones entre proteínas, mecanismos de acción y transporte, la relación entre estructura y propiedades funcionales, su relación filogenética y evolutiva, este tipo de investigación básica, permitirá a corto plazo avances prácticos y tangibles, como la introducción de cambios específicos bien dirigidos en el diseño racional de mutantes con función específica.

Un ejemplo es el reportado por Dyer y col. (1995), que gracias al conocimiento de la estructura molecular de la faseolina aumentaron el valor nutricional de esta proteína de almacenamiento deficiente en metionina, al sustituir ciertos residuos hidrofíbicos por metionina y a la introducción de insertos de polimetionina en regiones específicas de la proteína sin alterar la estabilidad conformacional.

El principal problema para la caracterización de la estructura tridimensional de una proteína, es la formación de cristales de excepcional tamaño (0.4 mm) y calidad, capaces de difractar los rayos-X y proporcionar patrones de difracción de alta resolución. Este problema radica en el escaso conocimiento con que se cuenta del fenómeno de cristalización de macromoléculas y se ve reflejado en la baja cantidad de proteínas de almacenamiento cristalizadas.

Debido a que se deseaba conocer la estructura tridimensional de una proteína de almacenamiento de amaranto, el objetivo general de este trabajo fue:
Formar cristales de una globulina de amaranto, con calidad adecuada para caracterizar posteriormente su estructura tridimensional por difracción de rayos –X.

Para llevar a cabo este objetivo fue necesario abordar lo siguientes objetivos específicos.

• Extraer y purificar una globulina de amaranto purificada, mediante procedimientos de difusión de vapor.
• Caracterizar los cristales de la proteína por ténica difractométricas para detrminar el tipo de red cristalina, grupo espacial y dimensiones de la celda unitaria.
• Captar datos por difracción de rayos-X, para su posterior elucidación tridimensional.

Debido a que la estructura guarda una estrecha relación con su función y estabilidad, la elucidación de la estructura molecular es de suma importancia para conocer las interacciones ínter e intramoleculares, mecanismosde acción y transporte, la relación entre su estructura y propiedades funcionales (gelación, formación y estabilidad de espuma, etc.), su relación filogenética y evolutiva, y como criterio para el diseño racional de proteínas (mejoramiento nutricional y funcional).

La importancia radica en que se ha cristalizado y caracterizado los cristales de la primera proteína de almacenamiento de amaranto a nivel mundial, con lo cual se dan las bases para elucidar en mediano plazo su estructura tridimensional (en el cual se esta trabajando). Al obtener y conocer la estructura tridimensional y con las técnicas de DNA recombinante, se abre un amplio panorama de estudio de la ciencia de alimentos a nivel molecular, comenzando desde la relación estructura-función-estabilidad hasta ingeniería de proteínas.